Peptid

E Tetrapeptiid – do zum Bispil Valin-Glycin-Serin-Alanin mit eme grüen markierte N-terminaale α-Aminosüüri-Räst (im Bispil: Valin) und eme blau markierte C-terminaale α-Aminosüüri-Räst (im Bispil: Alanin) – isch us vier Aminosüüre ufbaut

Peptiid (vo Altgriechisch πεπτός, verdaut) si churzi Chette vo Aminosüüre, wo mit Peptiidbindige verbunde si. De Chettene mit weniger as zwanzig Aminosüüre säit mä Oligopeptiid, und drzueghööre d Dipeptiid, d Tripeptiid und d Tetrapeptiid.

A Polypeptiid isch e lengeri Chetti ooni Abzwiigige. D Peptiid ghööre in die groossi Grubbe vo de bioloogische Polymeer und Oligomeer, zämme mit de Nukleinsüüre, de Oligosacchariid (Meerfachzucker), de Polysacchariid (Vilfachzucker) und anderi.

A Polypeptiid mit mee as 50 Aminosüüre isch e Proteiin. Proteiin bestöön us äim oder meerere Polypeptiid, wo eso verbunde si, ass si e biologischi Funkzioon häi, verbunde mit eme Ligand[1] wie e Kofaktor[2],oder eme andere Proteiin oder Macromoleküül wie DNA oder RNA, or ere komplexe makromolekulaare Struktuur.

Aminosüürene, wo in Peptiid integriert si, wärde as Rückständ bezäichnet. A Wassermoleküül wird jeedesmol frei, wenn en Amiidverbindig gformt wird. Alli Peptiid usser de züklische Cyclopeptiid häi en N-Terminus- (oder Aminoterminus) und e C-Terminus- (oder Carboxy-Terminus) Rückstand am Ändi vom Peptiid.

D Bezäichnig Peptiid isch zum erste Mol 1902 vom Emil Fischer brucht worde[3] as Bezäichnig für d Usgangsstoff vo de Proteiinabbaubrodukt dur Pepsin im Pepton[4] (zu griech. πεπτικός peptikos ‚verdauungsfähig‘ bzw. πεπτός peptos ‚kocht‘).

  1. E Ligand isch e Stoff, wo sich spezifisch an e Ziilproteiin, zum Bispil e Rezeptor, cha binde. Die Bindig isch mäistens reversibel.
  2. Kofaktor: e Komponänte, wo kä Proteiin isch, wo aber näben em Proteiin-Aadäil vom ene bestimmte Enzüüm für däm si katalütischi Aktiwidäät umbedingt nöötig isch.
  3. E. Fischer: Über die Hydrolyse der Proteinstoffe. In: Chemikerzeitung. Band 26, 1902, S. 939–940.
  4. Pepton: e Gmisch us Peptiid und Aminosüürene