Actina

Actina

Actina G (código PDB 1j6z ). Se representan en el centro activo las moléculas de ADP y el catión divalente.[1]
Identificadores
Símbolo Actin
Pfam PF00022
InterPro IPR004000
PROSITE PDOC00340
SCOP 2btf
Estructuras PDB disponibles:
Actina en adhesiones focales nacientes de lamelipodios.

La actina es una familia de proteínas que forman los microfilamentos, uno de los tres componentes fundamentales del citoesqueleto de las células de los organismos eucariotas (también denominados eucariontes). Puede encontrarse como monómero en forma libre, denominada actina G, o como parte de polímeros lineales denominados microfilamentos o actina F, que son esenciales para funciones celulares tan importantes como la movilidad y la contracción de la célula durante la división celular.

De la importancia capital de la actina da cuenta el hecho de que en el contenido proteico de una célula supone siempre un elevado porcentaje y que su secuencia está muy conservada, es decir, que ha cambiado muy poco a lo largo de la evolución.[2][3]​ Por ambas razones se puede decir que su estructura ha sido optimizada. Sobre esta se pueden destacar dos rasgos peculiares: es una enzima que hidroliza ATP, la «moneda universal de la energía» de los procesos biológicos, haciéndolo muy lentamente. Pero al mismo tiempo necesita de esa molécula para mantener su integridad estructural. Adquiere su forma eficaz en un proceso de plegamiento casi dedicado. Además es la que establece más interacciones con otras proteínas de cuantas se conocen, lo que le permite desempeñar las más variadas funciones que alcanzan a casi todos los aspectos de la vida celular. La miosina es un ejemplo de proteína que une actina. Otro ejemplo es la vilina, que puede entrelazar la actina en haces o bien cortar los filamentos de actina, dependiendo de la concentración de catión calcio en su entorno.[4]

Formando microfilamentos en un proceso dinámico proporciona un andamiaje que dota a la célula de una forma con posibilidad de remodelarse rápidamente en respuesta a su entorno o a señales del organismo, por ejemplo, aumentando la superficie celular para la absorción o proporcionando soporte a la adhesión de las células para formar tejidos. Sobre este andamiaje se pueden anclar otras enzimas, orgánulos como el cilio, dirigir la deformación de la membrana celular externa que permite la ingestión celular o la citocinesis. También puede producir movimiento, bien por ella misma o ayudada de motores moleculares. De ese modo, contribuye a procesos como el transporte intracelular de vesículas y orgánulos y la contracción muscular, o la migración celular, importante en el desarrollo embrionario, reparación de heridas o invasividad del cáncer. El origen evolutivo de esta proteína se puede rastrear en las células procariotas, donde existen equivalentes. Por último, es importante en el control de la expresión génica.

Un buen número de enfermedades tienen como base alteraciones genéticas en alelos de los genes que gobiernan la producción de la actina o de sus proteínas asociadas, siendo también esencial en el proceso de infección de algunos microorganismos patógenos. Las mutaciones en los distintos genes de actina presentes en humanos ocasionan miopatías, variaciones en el tamaño y la función cardíaca y sordera. Los componentes del citoesqueleto también tienen relación con la patogenicidad de bacterias intracelulares y virus, especialmente en procesos relacionados con la evasión de la respuesta del sistema inmune.[5]

  1. Uncomplexed Actin, Protein Data Bank
  2. Gunning P.W.; Ghoshdastider U,; Whitaker S.; Popp D.; Robinson R.C. (2015). «The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments». Journal of Cell Science 128 (11): 2009-19. PMID 25788699. doi:10.1242/jcs.165563. 
  3. Ghoshdastider U.; Jiang S.; Popp D.; Robinson R.C. (2015). «In search of the primordial actin filament.». Proc Natl Acad Sci USA 112 (30): 9150-9151. PMID 26178194. doi:10.1073/pnas.1511568112. 
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  5. Alberts et al (2004). Biología molecular de la célula. Barcelona: Omega. ISBN 842821638X.