| chimotripsina | |
|---|---|
 Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 3.4.21.1 |
| Classe | Idrolasi |
| Nome sistematico | |
| chimotripsina | |
| Altri nomi | |
| chimotripsina A e B; avazima; α-chimotripsina A; α-chimotripsina | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La chimotripsina è un enzima, appartenente alla classe delle proteasi, che catalizza la rottura del legame peptidico con preferenza per la Tyr, il Trp, la Met, la Phe e la Leu. Fa parte della famiglia delle serin proteasi, avente tutte un sito attivo molto simile. Viene sintetizzata in forma inattiva dal pancreas, in quanto tossica, mentre è presente in forma attiva nell'intestino tenue.
Assieme ad altri enzimi (fra i quali carbossipeptidasi, dipeptidasi, elastasi, trombina, subtilisina, plasmina e tripsina) completa la digestione delle proteine.
È una proteina globulare e possiede, come la tripsina, una tasca idrofobica, ricoperta da residui di amminoacidi apolari. La cavità idrofoba contiene una triade catalitica (Ser 195, His 57 e Asp 102) orientata sempre nello stesso modo. La chimotripsina idrolizza il legame solo in corrispondenza di amminoacidi idrofobici e scorre lungo la catena fino a trovare questi amminoacidi.