La fibrillina è una proteina ad alto peso molecolare[1] implicata nel mantenimento dei legami tra le lamelle elastiche. È il componente principale delle fibre collagene ed è essenziale per la formazione delle fibre elastiche trovate nel tessuto connettivo.[2]
Queste fibre sono molto rappresentate nella matrice extracellulare del tessuto connettivo e sono molto importanti nel conferire resistenza e supporto. Infatti le fibre elastiche sono molto rappresentate nell'aorta.
La fibrillina mantiene, attraverso un meccanismo che coinvolge i legami di calcio, i microtubuli e le microfibrille all'interno della parete vasale.
Esiste una malattia genetica che compromette la funzione di questa proteina, la sindrome di Marfan. Le mutazioni nei geni FBN1 e FBN2 (i geni che codificano rispettivamente la fibrillina-1 e la fibrillina-2) sono anche talvolta associate alla scoliosi idiopatica dell'adolescenza.[3]
- ^ Fibrillina, su treccani.it. URL consultato il 30 gennaio 2020.
- ^ Kielty CM, Baldock C, Lee D, Rock MJ, Ashworth JL, Shuttleworth CA, Fibrillin: from microfibril assembly to biomechanical function, in Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences, vol. 357, n. 1418, febbraio 2002, pp. 207–17, DOI:10.1098/rstb.2001.1029, PMC 1692929, PMID 11911778.
- ^ Buchan JG, Alvarado DM, Haller GE, Cruchaga C, Harms MB, Zhang T, Willing MC, Grange DK, Braverman AC, Miller NH, Morcuende JA, Tang NL, Lam TP, Ng BK, Cheng JC, Dobbs MB, Gurnett CA, Rare variants in FBN1 and FBN2 are associated with severe adolescent idiopathic scoliosis, in Human Molecular Genetics, vol. 23, n. 19, ottobre 2014, pp. 5271–82, DOI:10.1093/hmg/ddu224, PMC 4159151, PMID 24833718.